O Prêmio Nobel de Química 2026 foi entregue a dois pesquisadores, o francês Henri B. Kagan, da Universidade Paris-Sul, e o japonês Kenso Soai, da Universidade de Ciências de Tóquio. De formas complementares, ambos trouxeram respostas a um problema centenário da área: como reproduzir em laboratório a homoquiralidade, um intrigante fenômeno que ocorre nas reações químicas dentro de seres vivos.
O termo “homoquiralidade” é uma união entre as palavras gregas para “igual” e “mão”. Isso porque, assim como nossas mãos são cópias espelhadas uma da outra, os aminoácidos que formam nossas proteínas também existem em duas variantes espelhadas. Entretanto, apenas uma dessas variantes é encontrada na vida conforme conhecemos, e a outra é raramente encontrada na natureza em geral.
Essa disparidade sempre intrigou os cientistas porque, quando realizadas em laboratório, reações geradoras de moléculas quirais sempre resultaram num equilíbrio entre as variantes. Para além da curiosidade científica, a incapacidade de produzir apenas uma das variantes era um problema para a ciência aplicada, já que qualquer molécula produzida para aplicação em seres vivos – remédios, por exemplo – só produzirão efeitos se estiverem na quiralidade certa.
Para explicar melhor a façanha de Kagan e Soai, convidamos quatro químicos brasileiros, membros da Academia Brasileira de Ciências (ABC) para nos ajudar. Ronaldo Pilli, professor da Universidade Estadual de Campinas (Unicamp); Vitor Ferreira, professor da Universidade Federal Fluminense (UFF); Antonio Luiz Braga, professor da Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC) e Sergio Ferreira, diretor científico da iniciativa Ciência Pioneira do Instituto. Confira abaixo suas respostas:
Ronaldo Pilli, professor titular do Instituto de Química da Unicamp (IQ-Unicamp) e referência na área de síntese orgânica, é membro titular da Academia Brasileira de Ciências
O que nossas mãos podem ensinar sobre a origem da vida?
Você já reparou que suas mãos direita e esquerda são muito parecidas, mas não são exatamente iguais? Se colocar uma diante da outra, como se estivesse olhando para um espelho, perceberá que elas são imagens invertidas. E, por mais que tente, não conseguirá encaixá-las perfeitamente uma sobre a outra.
Pode parecer apenas uma curiosidade, mas essa diferença ajuda a explicar um fenômeno muito importante da natureza e talvez até um dos maiores mistérios da ciência: como surgiu a vida na Terra?
Tudo o que existe ao nosso redor é formado por átomos, que podem se unir para formar moléculas. Algumas dessas moléculas apresentam duas formas diferentes, embora sejam compostas exatamente pelos mesmos átomos. A diferença está na maneira como esses átomos estão organizados no espaço.
Assim como nossas mãos, essas duas formas são imagens uma da outra no espelho, mas não podem ser perfeitamente sobrepostas. Na química, essa característica recebe o nome de quiralidade, palavra que vem do grego e significa “mão”. As duas formas de uma molécula quiral são chamadas de enantiômeros.
Mas o que isso tem a ver com a vida?
Nos seres vivos, existem moléculas fundamentais, como os aminoácidos, que formam as proteínas, e os açúcares, que participam de diversas funções, inclusive da formação do DNA e do RNA, responsáveis pelo armazenamento e pela transmissão das informações genéticas.
O curioso é que, embora muitas dessas moléculas possam existir em duas formas, as formas de vida em nosso planeta utilizam quase exclusivamente uma delas para determinadas funções. Nas proteínas, por exemplo, predominam os aminoácidos da forma chamada L. Já nos ácidos nucleicos, os açúcares pertencem à forma D.
Essa preferência por uma das duas formas é conhecida como homoquiralidade. Em outras palavras, a vida na Terra fez uma espécie de “escolha química”, utilizando principalmente uma das duas versões possíveis dessas moléculas.
Mas por que a natureza fez essa escolha? Essa é uma pergunta que os cientistas ainda tentam responder.
Duas descobertas que ajudaram a desvendar o mistério
Dois cientistas fizeram descobertas fundamentais para ajudar a compreender esse fenômeno: o francês Henri Kagan, professor emérito da Université Paris-Sud, e o japonês Kenso Soai, professor emérito da Tokyo University of Science.
Na década de 1970, Henri Kagan estudou reações que eram aceleradas por moléculas quirais, chamadas catalisadores, na qual se formava predominamente um dos enantiômeros. Esse tipo de processo é chamado de catálise assimétrica e tem grande importância, por exemplo, na fabricação de medicamentos.
Anos depois, em 1986, Kagan fez outra observação surpreendente: mesmo quando o catalisador não era formado por uma única forma enantiomérica, algumas reações conseguiam produzir uma quantidade muito maior de uma das duas formas.
Era como se uma pequena vantagem inicial de um dos enantiômeros pudesse se transformar em uma vantagem muito maior ao final da reação.
Essa descoberta abriu novas possibilidades para investigar como uma das formas das moléculas pode ter se tornado predominante nos primeiros momentos da história da vida.
Quando uma pequena diferença se torna enorme
Na década de 1990, Kenso Soai deu mais um passo importante nessa investigação. Ele descobriu uma reação química na qual o próprio produto formado ajuda a produzir mais moléculas iguais a ele. Esse fenômeno recebe o nome de autocatálise.
Imagine uma situação em que existem duas versões de uma mesma molécula: uma delas começa em quantidade apenas um pouquinho maior que a outra. Durante a reação descoberta por Soai, essa pequena diferença pode aumentar cada vez mais, até que uma das versões passe a dominar quase completamente. Os cientistas chamam esse fenômeno de amplificação da quiralidade.
Com o aperfeiçoamento de seus experimentos, Soai conseguiu resultados impressionantes: 99,75% das moléculas produzidas pertenciam a uma das formas, enquanto apenas 0,25% pertenciam à outra. Posteriormente, o grupo de Soai comprovou a possiblidade de a amplificação da quiralidade também ocorrer através de uso de luz polarizada circularmente, na superfície de minerais quirais como o quartzo e de cristais quirais formados a partir de compostos orgânicos aquirais como citosina, nitrato de adenina e N-benzoilglicina.
Isso significa que uma diferença inicialmente muito pequena poderia se transformar em uma predominância quase total de uma das formas.
E o que tudo isso revela sobre a origem da vida?
As descobertas de Kagan e Soai não significam que as mesmas reações estudas por eles tenham ocorrido quando a vida surgiu na Terra, há bilhões de anos.
O que elas demonstram é algo igualmente importante: é possível que processos químicos naturais transformem uma pequena diferença entre as duas formas de moléculas quirais em uma preferência quase absoluta por apenas uma delas.
Isso oferece uma pista para compreender por que os seres vivos utilizam determinadas formas de aminoácidos e açúcares, enquanto as outras são muito menos comuns nessas mesmas funções.
Ainda não sabemos exatamente como a vida começou em nosso planeta. Mas descobertas como essas ajudam os cientistas a construir possíveis explicações para esse grande mistério.
E pensar que uma das pistas para compreender a origem da vida pode estar em algo tão simples e familiar quanto a diferença entre nossas duas mãos!
Vitor Ferreira, professor emérito da Universidade Federal Fluminense (UFF) e membro titular da Academia Brasileira de Ciências
A grande questão que tínhamos, e que ainda permanece, com muitas coisas ainda não esclarecidas, é como nossos aminoácidos se tornaram de uma série única. Nós somos quirais, somos pessoas quirais, feitas de aminoácidos quirais, que compõem as proteínas, que são quirais por sua vez.
E, bem, como é que nós perdemos o nosso irmão da outra série? Porque, quando você faz uma reação, normalmente uma reação quiral, ela forma dois enantiômeros, e nós somos formados de apenas um enantiômero. Onde está o nosso outro irmão enantiomérico? Essa é a grande questão que os pesquisadores de Gávea e Pernambuco começaram a responder. Era um mistério.
E eles começaram a desenvolver teorias e trabalhos mostrando que é possível formar quiralidade de onde ainda não há quiralidade definida. E esses trabalhos são importantíssimos, porque temos ainda muita coisa para descobrir. Não só os aminoácidos quirais, mas todos os carboidratos que temos no nosso organismo são de uma única série, a série D. Os da série L não existem.
Então, se eu pegar um enantiômero da sacarose, provavelmente esse enantiômero da sacarose não vai ter as mesmas propriedades organolépticas no nosso organismo. Isso foi retratado numa pequena passagem do livro Alice Através do Espelho**, quando a Alice perguntou se o leite do outro lado do espelho faria bem ou faria mal às pessoas. Porque, do outro lado do espelho, está a L-galactose.
E, do lado de cá, tem o enantiômero da D-galactose. Eu sei que é um assunto complexo, que a estereoquímica é um assunto extremamente complexo e muito difícil para os alunos entenderem. Mas essa é uma questão muito antiga, que permaneceu e que permanece.
Muitas perguntas ainda precisam ser respondidas, mas o caminho que eles seguiram foi bastante interessante e levou ao esclarecimento de algumas coisas que eram inimagináveis durante o trabalho deles.
**A passagem que me referi não é de Alice no País das Maravilhas, mas de sua continuação, Through the Looking-Glass, and What Alice Found There (Através do Espelho e o que Alice encontrou por lá), publicada por Lewis Carroll em 1871. Ela aparece logo no Capítulo I — “Looking-Glass House”, quando Alice conversa com sua gatinha Kitty e imagina como seriam as coisas do outro lado do espelho. No original: “I wonder if they’d give you milk in there? Perhaps Looking-glass milk isn’t good to drink—” (“Será que eles lhe dariam leite lá dentro? Talvez o leite do mundo do espelho não seja bom para beber…”).
A passagem é especialmente interessante do ponto de vista da Química, porque acabou sendo associada à quiralidade. Um mundo perfeitamente refletido poderia, em uma interpretação molecular, conter moléculas quirais com configuração oposta. Como os sistemas biológicos também são quirais, enantiômeros podem interagir de maneira diferente com enzimas, receptores e outros alvos biológicos. Essa relação entre a frase de Carroll e a estereoquímica é inclusive mencionada na literatura científica sobre reconhecimento quiral.
Antonio Luiz Braga, professor titular da Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC) e membro titular da Academia Brasileira de Ciências
Hoje ficamos sabendo que os pesquisadores da área de química orgânica Kagan, francês, e Soai, japonês, foram os agradecidos pelo Prêmio Nobel de Química de 2026. Eles desvendaram como a química pode escolher uma versão de uma molécula espelhada entre duas possíveis. Imagine que você tem um par de luvas.
A luva da mão direita é a imagem espelhada da luva da mão esquerda. Elas parecem iguais, mas não são sobreponíveis. A da esquerda não se encaixa na direita.
Na química, muitas moléculas funcionam assim. Existem duas versões que são como mãos direita e esquerda. Essas versões são chamadas de imagens espelhadas, ou enantiômeros.
O curioso é que a vida na Terra parece ter escolhido apenas uma dessas versões. Por exemplo, os aminoácidos, que são os blocos que formam as proteínas do nosso corpo, existem nas duas formas, nas duas versões, mas as células usam apenas uma delas. Isso é o que os cientistas chamam de homoquiralidade.
“Homo” significa mesmo e “quiral” mão. Durante mais de um século, os químicos se perguntavam como a vida conseguiu escolher e produzir uma só versão. Em laboratório, quando tentavam criar essas moléculas, sempre obtinham quantidades iguais das duas.
Como se o universo não tivesse preferência. Agora, em 2026, Kagan e Suai foram agraciados por terem descoberto como fazer essa escolha acontecer em reações químicas. Em 1986, Kagan encontrou uma maneira de manipular reações para produzir mais de uma versão do que outra.
Algo que se achava impossível até então. Em 1995 e depois, em 2003, Suai foi além, criou uma reação que produzia apenas uma das imagens espelhadas, frente a duas, sem interferência externa. Foi a primeira vez que alguém conseguiu isso fora da natureza.
Por que isso importa? Porque muitas moléculas que usamos, como medicamentos, perfumes, só funcionam bem se forem da mão correta. A outra versão pode ser inútil ou até prejudicial. Saber como produzir apenas a versão desejada torna a fabricação de remédios, por exemplo, mais eficiente e segura.
Em resumo, Kagan e Suai desvendaram como a química pode escolher uma das versões espelhadas. E isso ajuda a entender melhor a origem da vida e a produzir medicamentos melhores.
Sergio Ferreira, diretor científico do IDOR Ciência Pioneira e membro da Academia Brasileira de Ciências
Ao longo de bilhões de anos de evolução, os seres vivos aprenderam a fazer reações químicas que geram produtos muito específicos. Quando um átomo de carbono se encontra quimicamente ligado a 4 átomos ou grupos de átomos diferentes (o que chamamos de carbono quaternário), isso gera uma propriedade química chamada de quiralidade. Essa palavra complicada vem da quirais grega para “mão”. A analogia vem do fato de que nossas duas mãos são iguais, mas não podem ser superpostas. Ou seja, não é possível colocar nossa mão direita de forma que ela se “encaixe” perfeitamente em cima da mão esquerda. Isso porque elas são como que imagens no espelho uma da outra.
Os compostos ditos “quirais” existem como uma mistura (geralmente metade de cada tipo) de compostos que são como que as nossas mãos, imagens especulares um do outro. Curiosamente, embora esses compostos especulares sejam espontaneamente formados quando uma reação química gera um produto que tem um carbono quaternário, as células costumam utilizar apenas um dos dois tipos de compostos. Por exemplo, os aminoácidos, que são os constituintes das proteínas, podem existir em duas formas quirais que chamamos de L- ou D-aminoácidos, mas as células utilizam apenas os L-aminoácidos para fazer proteínas. Por essa razão, as células tiveram que “aprender” com a evolução como fabricar seletivamente os L-aminoácidos, pois haveria um enorme desperdício caso elas produzissem D-aminoácidos que não fossem utilizados. Essa seletividade é conseguida porque as reações químicas nas células são realizadas por enzimas, que são proteínas que aceleram muito a velocidade das reações. As reações realizadas por enzimas requerem que os reagentes se “encaixem” de forma muito específica nas enzimas, o que permite que elas posicionem os reagentes de forma que favoreça a formação de apenas um dos dois tipos de produtos quirais que seriam possíveis. Quando uma mesma reação química ocorre sem a presença de enzimas, a tendência é que os dois tipos de produtos acabem sendo formados.
O prêmio Nobel de Química de 2026 celebra pesquisadores que desenvolveram formas de realizar reações químicas que favorecem apenas um dos tipos de produtos quirais que normalmente seriam produzidos. Ou seja, eles desenvolveram uma forma de reproduzir, no laboratório ou na indústria, o que a natureza desenvolveu ao longo de bilhões de anos de evolução. Isso permite que sejam sintetizadas moléculas quirais de forma seletiva. E por que isso é importante? Porque, como mencionado acima, apenas determinados tipos de compostos quirais conseguem atuar nas células. Medicamentos, por exemplo, dependem de sua capacidade de agirem sobre moléculas específicas (em sua maioria, enzimas ou outras proteínas) nas células. Se essas proteínas somente conseguem interagir com um tipo de molécula quiral, para ser efetiva um medicamento precisa ser exatamente do tipo quiral capaz de agir nas células.
Ou seja, os cientistas hoje celebrados passaram muitos anos estudando como reproduzir, no laboratório, o que a natureza parece fazer tão facilmente. E isso acabou abrindo as portas para a produção de medicamentos ou outras moléculas que são muito mais efetivas, e por vezes com menos ações colaterais, do que o que a Química era capaz de produzir até então.