Antonio Carlos Martins de Camargo

Antonio Carlos Martins de Camargo
Id 48
Nome Científico Camargo, A. C. M.
E-mail camur@macbbs.com.br; catcepid@butantan.gov.br
Profissão Médico , Professor universitário
Área de Especialização Ciências Biomédicas
Categoria Titular
Data de ingresso na ABC 28/04/1999

Nascimento

Data 00/00/0000
Cidade São Carlos
Estado/Província São Paulo , SP
Pais Brasil

Endereço

Rua Marquês de São Vicente, 225
Gávea - São Paulo - SP - 22453-900 - Brasil

Pesquisas

Processamento de peptídeos bioativos.
Toxinas.
Antígenos.

Títulos

Doutor - USP - 1969.
Livre-Docente - USP - 1973.
Professor Titular - USP - 1986.

Biografia

Nascido em São Carlos (SP), onde fez o curso científico e recebeu do inesquecível professor autodidata Mário Tolentino sua mais importante motivação para a ciência. É pai de três filhos, Cristiano, Rogério e Maria Julia. Formou-se em medicina pela Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto USP, onde permaneceu durante 20 anos como professor do Departamento de Farmacologia. Foi o último pesquisador daquele departamento orientado pelo Professor Maurício Rocha e Silva, de quem recebeu influência marcante. Em 1984 transferiu-se para o Departamento de Farmacologia do Instituto de Ciências Biomédicas da USP e aposentou-se em 1994 para assumir o cargo de pesquisador científico no Instituto Butantan, onde é atualmente seu Diretor Científico. Em 1970 fez um estágio de pós-doutoramento de dois anos no "Brookhaven National Laboratory" NY, USA. De volta ao Brasil, organizou o Centro Interdepartamental de Química de Proteínas na Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto, trazendo na década de 70 vários pesquisadores e técnicos estrangeiros que tiveram considerável influência no desenvolvimento dessa área das Ciências Biológicas no Brasil. Foi pesquisador visitante por períodos variáveis de 2 a 8 meses da unidade de neurofarmacologia do "Medical Research Council (MRC)", Cambridge, Inglaterra, de 1982 a 1984 como bolsista da Wellcome Foundation, no Laboratório de Fisiologia Nervosa do "Centre National de la Recherche Scientifique"(CNRS), Gif-sur-Yvette, França, de 1985 a 1990 como bolsista do INSERM e no laboratório de Química de Peptídeos da Universidade de Kobe Gakuin, Kobe, Japão em 1992 como bolsista da JICA. Sua principal linha de pesquisa, que iniciou em 1997, está relacionada ao processamento proteolítico de oligopeptídeos bioativos. Seus trabalhos resultaram na descoberta e caracterização das duas primeiras oligopeptidases isoladas do citossol de tecidos de mamíferos e possivelmente envolvidas no metabolismo de neuropeptídeos e na apresentação de antígenos classe I. Em 1995 a Comissão Internacional de Nomenclatura Enzimática destacou as oligopeptidases das demais enzimas proteolíticas ao inclui-las numa nova família de proteases, generalizando assim o conceito introduzido por Camargo e colaboradores em 1979. A seletividade pelo tamanho do substrato foi finalmente estabelecida com base na estrutura enzimática em 1998 (Füllöp et al. Cell 94,161-170, 1998), pelo que foi reconhecida sua contribuição original. Recentemente, dando continuidade a trabalhos interrompidos em 1972, isolou e caracterizou o percursor dos peptídeos potenciadores da bradicinina e do peptídeo natriurético tipo C do veneno de Bothrops jararaca, reabrindo um assunto de seu interesse na fisiopatologia cardiovascular. Dentro dessas duas linhas de pesquisa genuinamente brasileiras, publicou mais de 70 trabalhos completos em revistas de circulação internacional e formou 24 mestres e doutores que hoje são pesquisadores de universidades brasileiras e estrangeiras. Foi por duas vezes representante de categoria docente no Conselho Universitário da Universidade de São Paulo, vice-diretor do Instituto de Ciências Biomédicas e participante do processo de reintegração dos professores universitários aposentados pelo regime militar.

Participações

Sociedade Brasileira de Bioquímica (SBBq).
Academia de Ciências do Estado de São Paulo.
Sociedade Brasileira de Toxinologia (Presidente em 1998).
International Neurochemistry Society.

Posições

Membro
Conselho Universitário
SHIS QI 01, Conj. B, Bl. D, 2 º ANDAR
jan/1876 - jan/1979

Diretor
Instituto Butantan
Divisão de Desenvolvimento Científico
SHIS QI 01, Conj. B, Bl. D, 2 º ANDAR
jan/ - presente

Diretor
Instituto Butantan
Laboratório de Bioquímica e Biofísica
SHIS QI 01, Conj. B, Bl. D, 2 º ANDAR
jan/ - presente

Vice-Diretor
Instituto de Ciências Biomédicas
SHIS QI 01, Conj. B, Bl. D, 2 º ANDAR
jan/ - presente

Membro
Comissão de Regime de Trabalho
SHIS QI 01, Conj. B, Bl. D, 2 º ANDAR
jan/ - presente

Publicações Selecionadas

CAMARGO, A. C. M. , SHAPANKA, R. and GREENE, L. J. 1973 . Preparation, assay and partial characterization of a neutral endopeptidase from rabbit brain. Biochemistry. vol. 12 , p. 1838 - 1844

CAMARGO, A. C. M. , REIS, M. L. and CALDO, H. 1979 . Susceptibility of a peptide derived from bradykinin to hydrolysis by brain endo-oligopeptidases and pancreatic proteinases. Journal of Biology Chemistry. vol. 254 , p. 5304 - 5307

CARVALHO, K. M. and CAMARGO, A. C. M. 1981 . Purification of rabbit brain endo-oligopeptidases and preparation of anti-enzyme antibodies. Biochemistry. vol. 20 , p. 7082 - 7088

OLIVEIRA, E. S. , LEITE, P. E. P. , SPILLATINI, M. G. , CAMARGO, A. C. M. and HUNT, S. P. 1990 . Localization of endo-oligopeptidase (EC. 3.4.22.19) in rat nervous tissue. Journal of Neurochemistry. vol. 55 , p. 1114 - 1121

CAMARGO, A. C. M. , GOMES, M. D. , REICHL, A. P. , FERRO, E. S. , JACCHIERI, S. and JULIANO, L. 1997 . Structural features which make oligopeptides susceptible to hydrolysis by recombinant thimet oligopeptidase 24.15. (EC 3.4.24.15). Biochemical J. vol. 324 , p. 517 - 522

CAMARGO, A. C. M. , MURAYAMA, N. , HAYASHI, M. A. F. , OHI, H. , FERREIRA, L. A. F. , HERMANN, V. V. , SAITO, H. , FUJITA, Y. , HIGUCHI, S. , FERNANDES, B. L. and YAMANE, T. 1997 . Cloning and sequence analysis of a Bothrops jararaca cDNA encoding a precursor of seven bradykinin potentianing peptides and a C-type natriuretic peptide. Proceedings of the National Academy of Sciences, USA. vol. 94 , p. 1189 - 1193


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