| Id | 178 |
| Nome Científico | Reinach, F. C. |
| fernando.reinach@gmail.com | |
| Profissão | Biólogo , Professor titular , Professor universitário |
| Área de Especialização | Ciências Biomédicas |
| Categoria | Titular |
| Data de ingresso na ABC | 06/05/1998 |
| Data | 03/04/1956 |
| Cidade | São Paulo |
| Estado/Província | São Paulo , SP |
Rua Dr. Melo Alves, 742 - apto. 181
Cerqueira Cesar - São Paulo - SP - 01417-010 - Brasil
Área de biologia molecular - idealizou, organizou e coordenou o projeto Genoma, o seqüenciamento do genoma Xylella fastidiosa.
Biólogo - Universidade de São Paulo, USP - 1978
Mestre (Histologia e Embriologia) - USP - 1980
Professor (Biologia molecular) - USP
PhD (Biologia molecular) - Cornell University Medical College (USA) - 1984
Livre-docente - USP - 1989
Professor titular (Histologia e Embriologia) - USP - 1992
Professor titular (Bioquímica) - USP - 1993
O objetivo de nosso laboratório é descrever as alterações estruturais que ocorrem no filamento fino de músculo esquelético quando o cálcio se liga à troponina C. Utilizamos técnicas de Biologia Molecular para produzir mutações nas proteínas que compõem o sistema regulador presente nesse filamento e analisamos suas funções in vitro e in vivo.
O filamento fino de músculo esquelético é uma estrutura supra-macromolecular capaz de amplificar e transmitir o sinal de ligação do cálcio. A ligação de cálcio à troponina C ativa sete moléculas de actina, sendo que a mais distante se localiza a 200Â da troponina C. A informação é transmitida da troponina C para os outros componentes da troponina (troponina T e troponina I), em seguida para a tropomiosina e finalmente para as sete actinas que fazem contato com a tropomiosina. Este sistema regulatório é capaz de ativar a contração muscular 200 milisegundos após o aumento do cálcio intracelular.
Este "interruptor molecular" que oscila entre um "on state" (cálcio ligado) e um "off state" (cálcio desligado), apresenta um alto grau de acoplamento entre a ligação do cálcio e a interação actina-miosina. Quando o cálcio está ligado, a afinidade da actina pela miosina aumenta e, quando aumentamos a afinidade da actina pela miosina, a finidade da troponina C pelo cálcio também aumenta. Existe portanto um acoplamento físico e energético entre estes dois fenômenos. Com base nesta observação, demonstramos que mutações capazes de deslocar o equilíbrio entre o "on"e "off states" do complexo podem ser usados para definir os aminoácidos de cada subunidade proteica envolvidos na transmissão da informação.
Sociedade Brasileira de Bioquimica e Biologia Molecular.
Secretário
Conselho de Desenvolvimento Científico e Tecnológico
Ministério da Ciência e Tecnologia
jan/1999 - presente
Bolsista Pesquisador
Howard Hughes Medical Institute
Ministério da Ciência e Tecnologia
jan/1997 - jan/2001
Membro de Pesquisa em Biotecnologia
Rockefeller Foundation
jan/1991 - jan/1997
Condecorações
Comendador da Ordem Nacional do Mérito Científico - Presidente da República do Brasil - jan/2002
Prêmios
Best thesis 1984 - Cornell University - 1984
REINACH, F. C. and MAC LEOD, A. R. 1986 . Tissue specific expression of the human tropomyosin gene involved in the generation of the trk oncogene. Nature. vol. 322 , p. 648 - 650
REINACH, F. C. , NAGAI, K. and KENDRICK-JONES, J. 1986 . Site directed mutagenesis of the regulatory light chain Ca2+/Mg2+ binding site and its role in hybrid myosins. Nature. vol. 322 , p. 80 - 83
FUJIMORI, K. , SORENSON, M. , HERZBERG, O. , MOULT, J. and REINACH, F. C. 1990 . Probing the Ca++ induced conformational transition of troponin C with site directed mutants. Nature. vol. 345 , p. 182 - 184
DA SILVA, A. C. R. , KENDRICK-JONES, J. and REINACH, F. C. 1994 . Determinants of ion specificity on EF-hand sites. Conversion of the Ca2+/Mg2+ site of smooth muscle myosin regulatory light cha. Journal of Biology Chemistry. vol. 269 , p. 5230 - 5240
FARAH, C. S. , MIYAMOTO, C. A. , RAMOS, C. H. I. , DA SILVA, A. C. R. , QUAGGIO, R. B. , FUJIMORI, K. , SMILLIE, L. B. and REINACH, F. C. 1994 . Structural and regulatory functions of the NH2- and COOH- terminal regions of skeletal muscle troponin. Journal of Biology Chemistry. vol. 269 , p. 5230 - 5240
REINACH, F. C. , FARAH, C. S. , MONTEIRO, P. B. and MALNIC, B. 1997 . Structural interactions responsible for the assembly of the troponin complex on the muscle thin filament. Cell Structure and Function. vol. 22 , p. 219 - 223
Rua Anfilófio de Carvalho, 29/3o andar, Centro
Rio de Janeiro, Brasil. Cep: 20030-060
Tel: [+55](21)3907-8100
Fax: [+55](21)3907-8101