O Prêmio Nobel em Química de 2024 vai ser dividido por um trio de pesquisadores: David Baker, 62, da Universidade de Washington em Seattle, nos Estados Unidos, e Demis Hassabis, 48, e John Jumper, do Google DeepMind, no Reino Unido. O trio foi agraciado com a láurea pelo uso de técnicas computacionais para projetar ou inferir a estrutura tridimensional das proteínas, que estão entre as moléculas mais importantes do organismo dos seres vivos.
A capacidade de entender as características estruturais das proteínas é essencial para a criação de novos medicamentos e para a compreensão do funcionamento das células. Métodos computacionais devem acelerar esse processo e torná-lo mais preciso nos próximos anos.
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Além do interesse pela estrutura das proteínas, outros elementos curiosos unem a trajetória dos ganhadores do Nobel de química deste ano. O mais importante deles é a sigla Casp (em inglês, “avaliação crítica da predição da estrutura de proteínas”), projeto que surgiu nos anos 1990 e acabou se tornando uma competição internacional.
A ideia por trás da Casp era estimular os cientistas a desenvolver maneiras de prever a estrutura 3D de proteínas com base apenas na sequência de aminoácidos. Para isso, os competidores recebiam apenas a informação sobre os “tijolinhos” proteicos e tinham de propor uma estrutura.
Esse formato correto é essencial para que ela desempenhe suas funções na célula. E já se sabia que a presença e a posição de determinados átomos na proteína orientam a formação das dobras. Alguns, por exemplo, “gostam” de interagir com moléculas de água, enquanto outros “fogem” dela. Mas esses dados não eram suficientes para predizer a estrutura proteica 3D com precisão sem o trabalho braçal da formação de cristais e uso de raios X.
“Esse problema do enovelamento, das dobras das proteínas, era realmente o Santo Graal da área”, diz Glaucius Oliva, professor da USP de São Carlos e vice-presidente da Academia Brasileira de Ciências para a regional São Paulo. Oliva é um dos principais especialistas do país no estudo da estrutura de proteínas.
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O código de desenvolvimento de software de ambos os grupos está disponível de graça, o que tem facilitado o uso dessas ferramentas por cientistas do mundo todo.
“A precisão deles hoje alcança 95%. Mas é preciso lembrar que isso só foi possível graças ao uso da grande massa de dados de cristalografia, obtida de maneira experimental”, lembra Oliva. “Na verdade, o uso de IA hoje impulsiona os trabalhos experimentais, porque são diferenças muito sutis no posicionamento de um ou outro átomo que acabam sendo cruciais para a atuação de um fármaco, por exemplo, e isso precisa ser testado em laboratório.”
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